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Mécanisme[ modifier modifier le code ] L'isothiocyanate de phényle réagit avec un groupe amino N-terminal non chargé, dans des conditions légèrement alcalines, pour former un dérivé cyclique de phénylthiocarbamide. Ensuite, dans des conditions acides, ce dérivé de l'acide aminé terminal est clivé sous la forme d'un dérivé de thiazolinone. L'acide aminé thiazolinone est ensuite sélectivement extrait dans un solvant organique et traité avec de l'acide pour former le dérivé phénylthiohydantoïne PTH - acide aminé plus stable qui peut être identifié en utilisant une chromatographie ou une électrophorèse. Cette procédure peut alors être répétée à nouveau pour identifier l'acide aminé suivant. Un inconvénient majeur de cette technique est que les peptides étant séquencés de cette manière ne peuvent pas avoir plus de 50 à 60 résidus et en pratique, moins de

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Les structures tertiaire et quaternaire leur confèrent une fonction biologique définie comme la catalyse enzymatique. Parmi les produits suivants, lesquels ne sont pas utilisés pour identifier le résidu N-terminal d'une protéine?. En voulant séquencer une protéine, on essaie de générer des peptides qui se chevauchent en utilisant des clivages en des sites spécifiques. Parmi les propositions suivantes, quelle est celle qui est fausse cocher la réponse juste.

Quels traitements doit-on utiliser pour déterminer le résidu N-terminal et pour obtenir 2 ensembles de peptides qui se chevauchent de façon à compléter la séquence en acides aminés? Donner la séquence des peptides obtenus. Réponse brève Avertissement: Les éléments d'information ci joints ne peuvent constituer les réponses complètes aux questions posées, considérant d'éventuels manques de précisions que le responsable de l'épreuve pourrait fournir suite à la demande des étudiants.

Le résidu N-terminal du fragment d'hémoglobine peut être déterminé par marquage avec du Fluorodinitrobenzene ou du Chlorure de dansyle ou en analysant le fragment intact par la méthode de dégradation d'Edman. Ceci montre que le résidu N-terminal esy Val. On le soumet aux traitements suivants : La carboxypeptidase A ne donne aucun résultat. La trypsine n'a aucune action apparente.

A traité par l'hydrazine révèle une LYS non modifiée. Le traitement par l'aminopeptidase détache GLU. Le CNBr libère 2 dipeptides qui migrent dans des directions opposées une fois soumis à l'électrophorèse à pH 7,0. La carboxypeptidases A libère TYR. Quelle est la séquence de A? Peut-on en déduire sa position dans H? Quelle est la séquence de B? En déduire la séquence de H. La vérifier. Soumise à une chromatographie d'exclusion, la protéine A montre une MM apparente de Par contre, elle ne montre qu'une bande unique de MM égale à , une fois soumise à l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS.

Par ailleurs, la protéine A migre franchement vers l'anode lors de l'électrophorèse à pH 7,0. Quelle s conclusion s peut-on avoir sur la structure de A?

La chromatographie d'exclusion permet son élution entre 2 protéines de MM respectives et La même expérience effectuée avec un traitement préalable à la guanidin6 M montre que B est éluée après ces 2 protéines. Enfin, l'électrophorèse à pH 7,0, révèle une faible migration sur gel de polyacrylamide. Quelle s conclusion s peut-on avoir sur la structure de B? Quel sera l'ordre d'élution des 2 protéines A et B lors d'une chromatographie échangeuse d'anions? Préciser le pH initial du tampon.

Les protéines A et B sont soumisesà une chromatographie d'exclusion en présence de 5 autres protéines monomériques C, D, E, F et G de MM respectives , , , et Sachant que la limite d'exclusion du gel utilisé est de , préciser l'ordre d'élution des différentes protéines.

Quel résultat obtient-on lorsque l'expérience précédente est réalisée avec un traitement préalable à l'urée 8 M de l'ensemble des protéines? MM du TRP égale à

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Dégradation d'Edman

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